【利用噬菌体□库筛选胰凝乳蛋白□的底物】杨凌燕.pdf

吉林大学生命科学学院硕士学位论文杨凌燕目录提要第一章前言第一节胰凝乳蛋白酶及其底物研究简介第二节噬菌体肽库技术第三节肽合成技术第二章利用噬菌体肽库筛选胰凝乳蛋白酶底物第一节脱水胰凝乳蛋白酶的制备第二节胰凝乳蛋白酶底物的筛选第三节肽的合成及最适切割位点的确定第三章结论参考文献致谢中文摘要 I 英文摘要 IV

吉林大学生命科学学院硕士学位论文杨凌燕第一章前言第一节胰凝乳蛋白酶及其底物研究简介丝氨酸蛋白酶家族是蛋白水解酶中的一大家族,有着许多重要的生理,生化功能,如蛋白质的消化(trypsin,chymotryp-sin,eleastase,α-lytic protease,s.griseus protease A,s.griseus proteaseB)、凝血(thrombin)、溶血栓(plasmin)、补体形成(Cl protease)、痛觉敏感(kallikrein)、受精(acrosomalenzyme)等i!。

吉林大学生命科学学院硕士学位论文杨凌燕的专一性如下:S:R>K>M,S2:L>M>I,S:R>W> K。随后,作者又选定P2、P的最适残基合成了H-Xaa-Leu- Arg-(Ala)-NH2,再次测定,然而这时S专一性却发生了改变,成为小亲水性侧链氨基酸,其可能的原因在于P、P残基侧链的结合位置靠近,若均为大侧链氨基酸将产生空间位阻.上述以短肽合成为基础的蛋白酶亚部位专一性研究虽取得了一些成果,但却有很大的局限性:①受短肽合成限制,研究的底物对象的种类不会很多.②仅独立研究每个结合位点,不能直接得到最适底物.