[利用噬菌体□库筛选胰凝乳蛋白□的底物]杨凌燕

【利用噬菌体□库筛选胰凝乳蛋白□的底物】杨凌燕.pdf吉林大学生命科学学院硕士学位论文 杨凌燕 目录 提要 第一章前言 第一节 胰凝乳蛋白酶及其底物研究简介 第二节 噬菌体肽库技术 第三节 肽合成技术 第二章利用噬菌体肽库筛选胰凝乳蛋白酶底物 第一节 脱水胰凝乳蛋白酶的制备 第二节 胰凝乳蛋白酶底物的筛选 第三节 肽的合成及最适切割位点的确定 第三章结论 参考文献 致谢 中文摘要 I 英文摘要 IV吉林大学生命科学学院硕士学位论文 杨凌燕 第一章前言 第一节胰凝乳蛋白酶及其底物研究简介 丝氨酸蛋白酶家族是蛋白水解酶中的一大家族,有着许多 重要的生理,生化功能,如蛋白质的消化(trypsin,chymotryp-sin,eleastase,α-lytic protease,s.griseus protease A,s.griseus proteaseB)、凝血(thrombin)、溶血栓(plasmin)、补体形成(Cl protease)、痛觉敏感(kallikrein)、受精(acrosomalenzyme)等i!。吉林大学生命科学学院硕士学位论文 杨凌燕 的专一性如下:S:R>K>M,S2:L>M>I,S:R>W> K。随后,作者又选定P2、P的最适残基合成了H-Xaa-Leu- Arg-(Ala)-NH2,再次测定,然而这时S专一性却发生了改变,成为小亲水性侧链氨基酸,其可能的原因在于P、P残基侧 链的结合位置靠近,若均为大侧链氨基酸将产生空间位阻.上述以短肽合成为基础的蛋白酶亚部位专一性研究虽取得 了一些成果,但却有很大的局限性:①受短肽合成限制,研究的底物对象的种类不会很多.②仅独立研究每个结合位点,不能直接得到最适底物.
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