【辣根过氧化物□在水相胶束中催化聚合机制及产物性质研究】周勇亮.pdf

提要本文提出了HRP在水相胶束中催化聚合反应的机制模型,巧妙证明了HRP催化酚类芳香胺类生成自由基及自由基进一步聚合都是发生在胶束深层较严格的亲琉水界面。建立一种在非水相研究HRP 动力学的荧光监测法。研究了胶束体系及有机相体系对HRP活性中心影响的具体位点。利用鲁米诺的化学氧化发光研究了环境对HRP 催化反应速度常数的影响程度,并粗略地进行了计算机模拟。利用表面光电压谱研究了不同官能团组成对聚合产物能级的影响,用 DSC比较了几种聚合产物的高分子物理特性。

前言目前,对于酶的性质的了解主要限于水溶液中的酶促反应,即研究周围环境因子、阳、离子强度、水活度、温度等对酶活力的影响1],而且为说明催化中心的结构和生物催化的物理化学机制,往往使用非常纯的样品。实际上,我们有这样一个疑问:观察酶的性质的这样纯的条件能否恰当地反映酶在体内执行其功能的条件？考虑到亚细胞结构及酶的区域化在代谢调控中所起的重要作用[2],这个疑问就变得很合理了。换言之,在活细胞内,大多数酶作用在或接近“水/有机介质”界面(这是指在生物膜的表面或内部,或在移动的超分子体系中,比如蛋白质或多糖的复合物[2-4])。

从图可以看出,不论生物催化剂以自由形式还是以固定化形式存在于反应介质中,它的周围都有一层必不可少的水层。一般认为,这一层是结合水。不同作者对许多酶进行了研究,表明酶分子所需的结合水可能各不相同 20-22]。在一些情况下,每个酶分子只需几百或几十个水分子,但统一的结论是,这些结合水在催化过程是至关重要的[28]。若使酶在非水介质中表现出最大活力,水分子必须占据蛋白质中专一的位置。通过超声振荡可以使枯草杆菌蛋白酶(SubtilisinCarlsbtrg)在已醇中的活力提高8倍[24],很明显,超声振荡导致了水分子在酶表面的重新分配,因此,保护了水化层在酶分子表面的形成。