【大鼠储精囊分泌蛋白的纯化和精子表面的萤光定位及其在免疫抗孕中的应用】.pdf

目录一、论文摘要(中文):1～4 二、论文、5～3 3.前言:6.?材料与方法:8.11 给果:12.20 讨论:21.25 参考文献:26.33 三、论文附件-、二、三”:3 4.3 5 四,论文摘要(文)36～42 五、综述,43.52

PAGE鉴定,其中第I峰含SVPI、SVPⅡ、SVPⅢ第二峰为少量的杂蛋白成分,第Ⅲ峰含SVPIV、SVPV第IV峰主要为SVP VI成分(对其研究见另文)。洗脱的各峰分别上样于快速蛋白液相层析系统的阳离子交换柱MOn0SHR5/5:SephadexG-100洗脱的第一峰样品上样后,以005MPBPH81为起始缓冲液,005M PBPH110加0。5MNaG1为极限缓冲液脱,梯度洗脱体积为 18mL流速1mt/min,洗脱峰经0M:NHAG透析后,冰冻峰上MOnOS柱后以O05MHAC-HaACPH54为起始缓冲液 005MHAC-Na.

子的去获能一一获能的过程和越过雌性生殖道的免疫活性反应中发重要的生理意义.在SVPI及其抗血清同种免疫雌性大鼠的研究中,我们观察到注抗SVPⅡ血清的被动免疫具有较明显的抗孕作用,而且这一作用与产生的抗SVPI血清滴度直接相关。比较SVPI抗原吸收前后的抗 VPⅡ抗血清对受孕率的影响,就证明其抗孕作用是由于特异的抗 VPⅡ抗体作用的结果.综观以上结果,高效的阳离子交换层析能有效地分离SVPⅡ,VPIV、SVPVa,SVPVb,SVPV是由SVPVa、SVPVb二科:蛋白.分子量约4？00C的SVPI不仅为组织特异抗原:而且能和睾精子表面结合,为SCA的来源之一.