【大豆过氧化物□的纯化及性质研究】王群.pdf

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大豆过氧化物酶的纯化 及性质研究 作 者:王 群 专 业:生物化学 指导教师:马林副教授 一九九七年六月提要 本文以大豆过氧化物酶(SBP)为对象,研究了纯化它的手 段,最后确定了一条经济有效的分离路线,可使最终产品达 到电泳纯的标准.获得的纯酶活力比现有商品酶高出50 对 酶的基本理化性质做了系统的报道.利用紫外-可见差光谱研 究了酚、胺底物与酶活性中心结合的情况,着重研究了次级作用力变化对结合的影响.在稳态动力学研究中,运用线性自由 能关系分析了解溶剂对酶的作用,结果表明SBP对有机溶剂 的抗性强于HRP.在SBP催化酚胺均聚的试验中得到了具有 共轭大π键结构的产物,表明SBP能够有效地用于光电材料的 合成.吉林大学硕士论文 抽提一个电子,还原生成复合物ⅡI,这一步也形成还原性底物 衍生的自由基(AH)复合物II从第二个还原性底物分子AH2 中再夺取一个电子,便完全回到了原酶的状态,叶啉铁复原至 Fe3.酶反应生成的AH自由基,究竟是发生两聚反应生成 AH-AH,还是发生歧化反应生成AH2及A,或者发生其它别的反 应,这主要取决于底物分子本身,与酶基本无关.上述反应过程 的微观机制具体说来:过氧化物进入酶活性中心的裂隙时取代 了原来配位的水,形成了一个不稳定的中间复合物,在这中间复 合物中,过氧化物分子处于轻微的离子化状态,以共价方式与叶 啉铁结合,而氢离子向His52转移.